دانشگاه تربیت مدرس علوم و فنون شیلات 2322-5513 5 4 2017 02 19 Antioxidative activity of peptide from protein isolate hydrolysate from common kilka (Clupeonella cultriventris caspia) muscle using pyloric caeca enzyme extraction فعالیت ضداکسیدانی پپتید حاصل از هیدرولیز پروتئین ایزوله عضله کیلکای معمولی (Clupeonella cultriventris caspia) با استفاده از عصاره آنزیمی ضمائم پیلوریک 43 56 21233 FA عباس زمانی عضو هیات علمی و مدیرگروه شیلات دانشگاه ملایر مریم خواجوی دانشجوی مقطع دکتری دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گلستان، ایران Journal Article Lipid oxidation is one of the major processes in deterioration of food quality and nutritional value. In this study, antioxidative activity of peptide was determined from hydrolysate of protein isolate from common kilka (<em>Clupeonella cultriventris</em> <em>caspia</em>) muscle using trypsin enzyme of pyloric caeca extraction. The optimum pH and temperature of trypsin enzyme for BAPNA (Nα –benzoyl -DL- argentine – ρ – nitroanilide -HCL) hydrolysis were measured 8.0 and 60 °C, respectively. The finding showed that antioxidative activities determined by DPPH, ABTS radical scavenging activities and ferric reducing antioxidant power (FRAP) increased significantly with variation of degree of hydrolysates from 20 to 40% (p<0.05). The results suggest that trypsin enzyme from pyloric caeca extraction could be a useful tool for peptide production from protein isolate with antioxidant activity and used as an alternative for commercial enzymes such as microbial enzymes in production of protein hydrolysates. اکسیداسیون چربی یکی از فرایندهای اصلی در کاهش کیفیت و ارزش تغذیه‌ای انواع مواد غذایی محسوب می‌شود. هدف از انجام این تحقیق تعیین فعالیت ضداکسیدانی پپتید حاصل از هیدرولیز پروتئین ایزوله عضله کیلکای معمولی (<em>Clupeonella cultriventris caspia</em>) بود که با استفاده از آنزیم تریپسین موجود در عصاره استخراج شده ضمائم پیلوریک ماهی کیلکای معمولی تولید شد. بررسی نشان داد دما و pH بهینه فعالیت آنزیم تریپسین برای هیدرولیز سوبسترای) <strong>BAPNA</strong> Nα–benzoyl-DL-argenine-ρ-nitroanilide-HCL ( به‌ترتیب60 درجه سانتی‌گراد و0/8 بود. فعالیت ضداکسیدانی پپتید حاصل از هیدرولیز پروتئین ایزوله نیز نشان داد که با افزایش درجه هیدرولیز از 20 تا 40 درصد، میزان فعالیت بازدارندگی رادیکال DPPH و ABTS و همچنین قدرت ضداکسیدانی بازدارندگی آهن (FRAP) به‌طور معنا‌داری افزایش یافت (05/0>p). نتایج پیشنهاد می‌کند آنزیم تریپسین موجود در عصاره مستخرج شده ضمائم پیلوریک ماهی کیلکای معمولی می‌تواند ابزار مناسبی برای تولید پپتید از پروتئین ایزوله این گونه با فعالیت ضداکسیدانی محسوب شود و جایگزین مناسبی برای آنزیم‌های تجاری مورد استفاده در تولید پروتئین هیدرولیز شده مانند آنزیم میکروبی باشد. https://jfst.modares.ac.ir/article_21233_55c6017b10a9755ef3681b09ccb01e94.pdf